Begabten-Ag Aktuelle Forschung Molekularbiologie

"Jeder Blumenkohl hat mehr Gene als DU!"

Begabten-AG Molekularbiologie 2017

Inhalte

  • Seit kurzem stehen Methoden zur Verfügung, die eine bisher nicht gekannte Präzision bei gentechnischen Veränderungen des Erbguts ermöglichen (Clustered Regularly Interspaced Short Palindromic Repeats, kurz Crispr Cas9).
  • Relativ jung ist auch die Erkenntnis, dass die Vererbung bestimmter Merkmale nicht alleine durch eine DNA Sequenz erfolgt, sondern maßgeblich auch durch Aktivierung und Deaktivierung der relevanten Gene (Epigenetik).
  • Die Erforschung komplexer molekularbiologischer Phänomene übersteigt das menschliche Erfassungsvermögen, weshalb die Forschung immer mehr auf die Bioinformatik angewiesen ist bzw. sein wird.
Die Architektur des Advanced Training Centres in Heidelberg ist einer DNA Helix nachempfunden

Projekte und Exkursionen

  • Computersimulation genetischer Regulationsmechanismen (KIT Karlsruhe)
  • Vorträge führender Molekularbiologen zu Projekten aus der aktuellen Forschung (EMBL Heidelberg)
  • Science Movie Night (EMBL Heidelberg)
  • Junge Wissenschaftler zu Gast am AMG (EMBL Heidelberg)
  • Laborpraktikum zur Krebsdiagnostik (Experimenta Heilbronn)
  • Praktikum Genkartierung von Pflanzen (AMG)
  • Wissenschaftliche Kommunikation in englischer Sprache
  • Produkte (z.B. Infostand, Biostunde evtl. auf Englisch, Homepage, Science Slam, Präsentationen, Infoposter)

Interesse an der Begabten-AG Molekularbiologie?

Die Arbeitsgemeinschaft "Aktuelle Forschung Molekularbiologie" wird am AMG jährlich angeboten. Hier treffen sich Schülerinnen und Schüler der Kursstufe, die sich über den Unterrichtsstoff hinaus für aktuelle Forschung der Biologie interessieren und nun wirklich wissen wollen, wie "Vererbung funktioniert und wie weit der Forschungsstand der Gentechnik ist".

Der EMBL Postdoc Dmytro Dziuba bei der Begabten AG Molekularbiologie

Von der Simulation zur Live-Show ...

Besuch der Biophysik am KIT

Die Begabten AG Molekularbiologie des Albertus-Magnus-Gymnasiums besuchte am 31. Januar 2018 die Biophysik am KIT.

Durch Computersimulation lernen Forscher, die Funktion fluoreszierender Proteine zu verstehen. Durch genetische Manipulation lassen sich diese gezielt in lebende Organismen einschleusen und bringen dort intrazelluläre Strukturen (ohne dass dabei toxische Wechselwirkungen stattfinden) zum Leuchten. Im hoch-auflösenden Lichtmikroskop kann man den leuchtenden Zellbestandteilen im lebenden System bei der 'Arbeit' zusehen.
Die Arbeitsgruppe Karin Nienhaus beschäftigt sich mit dem aus Korallen isolierten fluoreszierenden Protein eosFP, welches für Forschungszwecke optimiert wird. So ist es gelungen, durch Beschuss mit Laserlicht einer bestimmten Wellenlänge das eigentlich grün fluoreszierende Protein rot leuchten zu lassen. Die Entstehung der verschiedenen Lichtfarben vollzieht die Arbeitsgruppe im physikalischen Detail nach. Die Fluoreszenz in unterschiedlichen Farben erfolgt durch chemische Wechselwirkungen zwischen wenigen Aminosäuren (Einzelbausteine, aus denen Proteine bestehen). Diese Wechselwirkungen versucht man so präzise wie möglich zu verstehen. Dazu werden im Labor Mutationen in die eosFP-DNA eingebracht, in der Hoffnung dadurch andere Farben erzeugen zu können oder sogenannte 'Schalter' zu entdecken. Als Schalter bezeichnet man funktionelle Bereiche der fluoreszierenden Proteine, die sich von außen zum Beispiel durch einen Laserimpuls beeinflussen lassen. Forscher konnten bereits die Fluoreszenz bei Zellorganellen,  denen eosFP durch genetische Manipulation angefügt wurde, durch einen Laserimpuls ein- und auch wieder ausschalten.
Auch lässt sich an unterschiedlichen Farbschattierungen des Fluoreszenzproteins erkennen, ob sich eine Zellstruktur in ihrer dreidimensionalen, funktionsfähigen Formation organisiert hat oder nicht.
In interdisziplinärer Zusammenarbeit zwischen Physikern, Chemikern und Biologen entstand eine ganz neue Generation von Mikroskopen, mit denen man gezielt mit Laserimpulsen fluoreszierende Proteine manipulieren kann.
Ein Beispiel ist die Light Sheet Microscopy, bei der ein kleiner zu beobachtender Bereich im genmanipulierten lebenden Organismus zum Fluoreszieren gebracht wird, um dadurch kleine intrazelluäre Strukturen deutlicher und hochauflösender im Lichtmikroskop darstellen zu können. Nach Anregung mit Laser bleichen fluoreszierende Proteine allerdings schnell und verlieren ihre Leuchtkraft. Light Sheet Microscopy ließe sich verbessern, indem Proteine verwendet werden, die sich nur dann anregen lassen, wenn sie von zwei verschiedenen Laserimpulsen unterschiedlicher Wellenlänge getroffen werden. Werden die beiden Impulse aus zwei verschiedenen Richtungen auf die Probe geschossen, können Forscher das Bleichen der Fluoreszenzproteine auf einen noch minimaleren Bereich begrenzen und erhalten ein kontrastreicheres Bild.

Nach einem Ortswechsel zum Campus Nord durften wir den Großrechner des Steinbuch Centers for Computing (SCC) besichtigen. Simon Raffeiner demonstrierte uns eindrucksvoll den Aufbau des Großrechners aus Speicherkapazität (enorm viele Festplatten), mehrere Arbeitsspeicher und Prozessoren. Diese sich im Obergeschoss befindenden Elemente verwenden zum Beispiel auch Biophysiker, um ihre dreidimensionalen Simulationen von fluoreszierenden Proteinen berechnen zu lassen.  Da der Großrechner nicht aus einer einzigen großen zentralen Einheit besteht, sondern aus vielen Speicher- und Rechenelementen, ist es enorm wichtig, die Rechenoperationen so zu splitten, dass parallel möglichst effektiv gerechnet werden kann.
Der gesamte Rechner nimmt für sich ein komplettes Gebäude in Anspruch. Im Untergeschoss befindet sich die indirekte Stromversorgung, die ermöglicht Stromausfälle sowie Ungleichmäßigkeiten in der Stromversorgung zu kompensieren. Mit Strom aus dem Netz wird ein Generator angetrieben, der eine schwankungsärmere Versorgung ermöglicht als das Netz. Bei Stromausfall wird er durch überdimensionale Akkus weiter betrieben.
Ines Reinartz und Oskar Taubert, Doktoranden der Arbeitsgruppe Alexander Schug, demonstrierten uns den 3-d Projektionsraum, in dem wir die beiden fluoreszierenden Proteine GFP http://www.rcsb.org/3d-view/1F09/1 (Green Fluorescent Protein) und eosFP http://www.rcsb.org/3d-view/1ZUX/1 in dreidimensionaler Projektion betrachten durften. Mit der 3d Brille auf der Nase bekamen wir den Eindruck, in das Molekül hineinlaufen zu können. Auch verschiedene Darstellungsweisen (tatsächliche räumliche Ausdehnung des Proteins,  chemische Elemente und Reaktionspartner) konnten wir erleben.
Anschließend durften wir im Büro der Arbeitsgruppe selbst mit unterschiedlicher Simulationssoftware Proteine virtuell in eine funktionsfähige stabile Form bringen, wobei sehr deutlich wurde, wie komplex die Proteinfaltungsprozesse sind und welche Vielzahl an möglichen chemischen Bindungen und räumlichen Organisationsoptionen es theoretisch gibt. Die wenigsten Faltungsoptionen führen tatsächlich auch zu einem stabilen funktionsfähigen Makromolekül und ähnlich wie in einem Videospiel mussten wir eine sinnvolle Konformation virtuell erstellen, wofür es auch Punkte gab.
Für den enorm spannenden Exkursionstag wollen wir uns bei allen Beteiligten sehr herzlich bedanken. Wir wurden sehr herzlich empfangen und erfuhren und erlebten eine Menge Spannendes. In diesem Schuljahr haben wir uns vorgenommen, möglichst viel über fluoreszierende Proteine zu lernen. Dabei hat uns die Biophysik des KITs perfekt unterstützt.

Oberflächenstruktur eines fluoreszierenden Proteins wird in der 3d-Projektion gezeigt.
Die Schülerinnen und Schüler mit 3d-Brille auf der Nase
Demonstration des fluoreszierenden Bereichs eines Proteins (Fluorophore) in der 3d-Projektion
Schülerinnen beim virtuellen Proteine-Puzzeln
Schülergruppe mit Doktoranden und Lehrer

Berichte der Begabten-AG Molekularbiologie

Und 150.000 mal pro Sekunde grüßt das Elektron

Die Begabten AG des Albertus-Magnus-Gymnasiums und die Kurse KS12 Bio-2 und KS11 bio-1 hören die EMBL Insight Lecture am Europäischen Molekularbiologielabor in Heidelberg.

Einmal pro Jahr hält ein EMBL Forschungsgruppenleiter einen Vortrag für Schülerinnen und Schüler am Eurpean Molecular Biology Laboratory in Heidelberg. Am 1. Dezember 2017 zeigte Thomas Schneider, Arbeitsgruppenchef am Deutschen Elektronen-Synchrotron Hamburg, wie man mit Hilfe intensiver Röntgenstrahlung '3-d Fotos' von Proteinen machen kann.

Proteine sind die wichtigsten Akteure in Zellen. Sie steuern fast den kompletten Zellstoffwechsel, sorgen in Muskelzellen für Bewegung, erledigen die Kommunikation zwischen Zellen, lesen die DNA ab, erkennen Fremdkörper und Krankheitserreger und vieles mehr. Versteht man die Funktion verschiedener Proteine durch Klärung ihrer 3-dimensionalen Struktur, eröffnen sich viele Möglichkeiten zum Beispiel in der Grundlagenforschung, bei der Aufklärung von krankheitsauslösenden molekularen Mechanismen sowie der Medikamentenentwicklung.

Um von einem Protein qualitativ hochwertige Aufnahmen machen zu können, muss zunächst ein sehr helles Röntgenlicht erzeugt werden. Das erledigt am DESY (Deutsches Elektronen-Synchrotron Hamburg) PETRA III, ein 2,3 Kilometer langer Elektronen Ringbeschleuniger. Die beschleunigten Elektronen werden durch Magnete auf eine Zickzackbahn gelenkt. Auf ihrem Zickzackkurs geben sie Röntgenlicht ab, welches in 14 Messstationen geleitet wird. Dort wird es durch ein vorher auskristallisiertes Protein geschossen und ein Strahlenbeugungsbild aufgenommen, auf welchem die Ablenkung der Röntgenstrahlen durch das Protein sichtbar ist. Mit entsprechender Software lassen sich die Strahlengänge zurückrechnen und somit die Protein 3-d Struktur bestimmen. In mühevoller Kleinstarbeit werden die jeweiligen molekularen Strukturen in die Computersimulation der räumlichen Ausdehnung des Proteins ‘gelegt‘, um so die komplexe vorliegende Strukturformel zu bestimmen. Die auf diese Weise erzeugten 3–d Simulationen kann man sich in Proteindatenbanken im Internet ansehen, wo sie öffentlich zugänglich sind.

Forscher aus der ganzen Welt lassen Strukturformeln von für ihre Arbeit interessanten Proteinen auf diese Weise am DESY dreidimensional darstellen. Theoretisch müssten sie dafür nicht persönlich anwesend sein, denn die zu untersuchenden Proteine lassen sich in Spezialbehältern nach Hamburg verschicken und die entstandenen 3-d Bilder werden auf elektronischem Weg ans Labor zurückgesendet.

Die Fragen aus dem Publikum beantwortete Thomas Schneider sehr kompetent und geduldig. Er gab Tipps, wie man sich in einem wissenschaftlichen Studium orientieren kann, plauderte aus der Laborpraxis, stellte andere Elektronenbeschleuniger vor, verwies auf die Relevanz von Grundlagenforschung und erläuterte durch welche Impulse aus Industrie und Forschung Projekte am DESY entstehen. Wir bedanken uns sehr herzlich beim EMBL und Thomas Schneider für den spannenden Vortrag. Auch wollen wir uns sehr herzlich bei der AMG-Fördergemeinschaft e.V. bedanken, die uns einen Zuschuss zur Finanzierung der Fahrt nach Heidelberg gewährte.

Als Rätselfrage ließ Thomas Schneider das Publikum schätzen, wie oft das gleiche Elektronen im Ringbeschleuniger pro Sekunde an seinem Büro "vorbeifliegt". Ob sich die Antwort jetzt wohl erraten lässt?

Grün fluoreszierendes Protein sorgt für Durchbruch bei Entschlüsselung des genetischen Codes

Der EMBL Postdoc Dmytro Dziuba bei der Begabten AG Molekularbiologie

Am 8. November 2017 besuchte der Postdoc Dmytro Dziuba vom European Molecular Biology Laboratory Heidelberg die Begabten AG am Albertus-Magnus-Gymnasium. Dziuba stellte die faszinierende Entdeckungsgeschichte sowie die Anwendungsmöglichkeiten eines auf genial einfache Weise grün fluoreszierenden Proteins dar. Es stammt aus der Qualle Aequorea victoria und verhalf gleich drei Forschern zu einem Nobelpreis.

Osamu Shimomura isolierte bereits 1962 das Green Fluorescent Protein (GFP) aus Aequorea. Das GFP produzieren die Quallen selbst, in den Zellen am Saum ihres Schirmes. Die Bauanleitung dafür ist in einem entsprechenden Gen in der DNA gespeichert.

Martin Chalfie erhielt die GFP codierende DNA Sequenz von Kollegen und setzte sie mit Methoden der Gentechnik (Plasmid Vektor) in andere Organismen (Bakterien und Würmer) ein, welche nach dieser Genmanipulation das fluoreszierende Protein auch herstellen konnten und selbst leuchteten.

Roger Tsien erforschte mit Hilfe der Röntgenstrukturanalyse den molekularen Aufbau des GFPs. Für seine fluoreszierende Wirkung sind nur drei chemische Agenzien (drei Aminosäurereste innerhalb der Proteinstruktur) verantwortlich, die für die Leuchtreaktion lediglich Sauerstoff benötigen. Seit die recht simple Proteinstruktur bekannt ist, lassen sich durch minimale Mutationen auch viele andere Farben erzeugen. Forscher können jetzt mehrere molekulare Prozesse in Zellen gleichzeitig beobachten; jeden in einer anderen Farbe.

Die dreidimensionale Struktur des GFP lässt sich in der Proteindatenbank bewundern. Dort kann man das Molekül beliebig rotieren sowie vergrößern bzw. verkleinern. Unbedingt ausprobieren!

Moderne Methoden der Genmanipulation (CRISPR-cas9) erlauben es, die GFP-DNA ganz spezifisch an jedes beliebige Gen in theoretisch jedem beliebigen Organismus anzuhängen. Die veränderten Gene werden nach entsprechender Aktivierung im Zellstoffwechsel in Proteine übersetzt, welche in der Zelle grün leuchten. Da die Leuchtreaktion nicht toxisch ist, lassen sich die gentechnisch markierten Proteine in lebenden Organismen beobachten. So lässt sich zukünftig enorm viel herausfinden über bisher noch unbekannte Funktionen von Genen.

Zwischenzeitlich wurde die Methode schon weiter entwickelt. Man kann sie als molekulare Uhr einsetzen und anhand der fluoreszierenden Wirkung das Alter von Zellen bestimmen. Man kann DNA und RNA markieren. Zukünftig lassen sich zu erforschende Gene direkt im Genom leuchtend farbig mit GFP markieren (mit GFP versehener Repressor bindet spezifisch an den jeweiligen Operator). Auch der Calciumstoffwechsel in Nervenzellen lässt sich durch GFP markieren. Es ist sogar schon gelungen, im Gehirn einer Zebrabärblinglarve die neuronalen Aktivitätsphasen jeder einzelnen Nervenzelle im zeitlichen Verlauf sichtbar zu machen.

Wir bedanken uns sehr herzlich bei Dmytro Dziuba für den äußerst spannenden und inspirierenden Vortrag. Besonders gelang es, auf die spezifischen Themenwünsche der Teilnehmerinnen und Teilnehmer der AG einzugehen. Wir freuen uns schon sehr auf den bereits geplanten Gegenbesuch in seinem Labor.

Dr. Agnes Szmolenszky
AMG Schülerinnen und Schüler im Publikum - Copyright der drei Fotos bei EMBL Photolab
Dr. Thomas Schneider

Kleine grün leuchtende Fische ...

... sind uns wesentlich ähnlicher als wir glauben

Die Begabten AG zu Besuch am EMBL Heidelberg

Am 9. Mai 2017 besuchte die Begabten AG zwei Labore des EMBL (European Molecular Biology Laboratory) in Heidelberg. Dr. Eva Haas und Dr. Agnes Szmolenszky empfingen uns sehr herzlich im architektonisch sehr ansprechenden Konferenzgebäude (dem Advanced Training Centre) und vermittelten uns generelle Informationen über die Organisation EMBL.

EMBL, mit seinem Hauptquartier in Heidelberg, wird von 24 verschiedenen Ländern finanziert und bietet eine Infrastruktur für Grundlagenforschung an. Es gibt in Europa 7 Filialen mit unterschiedlichen Schwerpunkten (Bioinformatik, strukturelle Molekularbiologie, Mausbiologie und vieles mehr).

Unser Thema waren biologische Modellorganismen. Viele Gene, die auch wir Menschen besitzen, sind evolutionsbiologisch schon sehr alt. Das menschliche Genom stimmt zum Beispiel zu 70% mit dem des Zebrabärblings (ein beliebter Aquarienfisch) überein. Das bedeutet nicht, dass die gleichen Gene bei Mensch und Fisch auch jeweils die gleiche Funktion erfüllen, trotzdem lassen sich einige Erkenntnisse über deren Funktion und Regulation auf den Menschen übertragen.

Welche Funktion diese Gene im lebenden Organismus haben, lässt sich aufklären durch das Einbringen einer artfremden Gensequenz, welche, wenn sie abgelesen wird, zusätzlich zu dem entsprechenden Genprodukt ein fluoreszierendes Protein produziert. Das bedeutet, im lebenden gentechnisch veränderten Organismus kann man auf diese Weise lokalisieren, wo welches Genprodukt wirkt, da die entsprechenden Zellregionen bzw. Körperpartien unter spezieller Beleuchtung fluoreszieren. Dann können weitere Tests durchgeführt werden, um den genauen genetischen Wirkmechanismus zu klären.Der Postdoc Dr. Cihan Erkut hielt einen sehr interessanten Vortrag über fluoreszierende Proteine. Dr. Sabine Görgens ermöglichte uns die Besichtigung des Fischhauses, wo die genetisch veränderten Zebrabärblinge gehalten und gezüchtet werden.

Zum Schluss besuchten wir unseren school ambassador Mai Sun, der uns im November letzten Jahres am AMG besuchte und einen spannenden und kurzweiligen Vortrag mit dem Titel "Wie man mit Omas Schokoladenkuchen den Nobelpreis gewinnt" über genetische Manipulation hielt.

Mai Sun forscht an einem anderen wichtigen Modellorganismus, den Hefezellen. Auch bei der Hefe gibt es genetische Ähnlichkeiten mit uns, die es zu erforschen gilt. In Suns Labor wurde für uns demonstriert, wie man über eine spezielle PCR Methode (Polymerasekettenreaktion) Punktmutationen ins Hefegenom einbringt und diese nachweist. Auch die Haltung der Hefezellen in verschiedenen Arten von Zellkultur bekamen wir gezeigt.

Wir wollen uns sehr herzlich beim EMBL für diese äußerst spannenden Einblicke bedanken und wollen nicht unerwähnt lassen, dass die EMBL-Organisation ELLS den Schulen sehr viele lohnende Angebote macht, die es uns ermöglichen, unser Lehrplanwissen durch Erkenntnisse der allerneusten Forschung zu ergänzen.

Betrachtung eines Zebrabärblings unter dem Fluoreszenzmikroskop
Proteine in den Zellmembranen des Fisches wurden fluoreszierend markiert.
Erfolgskontrolle nach Einbringen einer Punktmutation ins Hefegenom

Absichtliche Selbstzerstörung verhindert Schlimmeres...

Laborpraktikum der Begabten AG in der Experimenta Heilbronn

Am 8. Februar 2017 führte die Begabten AG ein Laborpraktikum zur Krebsdiagnostik im Science Center Experimenta in Heilbronn durch. Die Schülerinnen und Schüler wiesen sowohl eine krebsauslösende Mutation in der DNA nach als auch Antikörper gegen ein Protein, welches auf einen vorhandenen Tumor schließen lässt.

Das für Krebs typische unkontrollierte Zellwachstum wird verursacht durch mehrere Mutationen an Genen, die das Tumorwachstum verhindern (sogenannte Tumorsuppressorgene). Diese werden durch Steuerungsgene aktiviert, wenn Körperzellen Stress ausgesetzt sind. Verschiedene Suppressorgene lösen zum Beispiel Reparatur einer Mutation nach Korrekturlesen der DNA, Zellteilungsstopp und im Notfall sogar die Selbstzerstörung potenziell tumorbildender Zellen aus. Das P53 ist ein solches Steuerungsgen, dessen Mutation eine Tumorbildung wahrscheinlicher werden lässt. Besteht bei einem Patienten Krebsverdacht, lässt sich eine derartige Mutation an einer Gewebeprobe im Labor (durch Polymerasekettenreaktion, Restriktionsverdau und Gelelektrophorese) nachweisen. Das Ergebnis bringt Gewissheit, ob eine bestimmte Punktmutation eine Prädisposition für Krebs verursacht.

Das Gen p53 produziert einen Eiweißstoff, der in der Stresssituation Tumorsuppressorgene aktiviert. Ist dieser durch Mutation des p53 in seiner Struktur verändert, bildet das Immunsystem in manchen Fällen Antikörper dagegen. Diese lassen sich in einer Blutprobe durch den ELISA Test nachweisen. Dazu lässt man die Antikörper spezifisch an eine Unterlage binden und versieht diese mit einem Protein, welches indirekt eine Farbreaktion auslösen kann. Die Intensität der Färbung lässt sich danach mit einem Photometer messen. Je intensiver die Färbung, desto höher die Antikörperkonzentration. Kann man Antikörper nachweisen, hat sich mit sehr hoher Wahrscheinlichkeit ein Tumor gebildet.

Die Arbeit im Labor war sehr spannend und kurzweilig. Während wir auf unsere Versuchsergebnisse warten mussten, durften wir das besondere Mitmach-Flair der Experimenta Dauer- und Sonderausstellung genießen. Mit sehr viel Spaß erzeugten wir Klänge verschiedenster Art, lenkten Autos, ließen uns in der Computersimulation 20 Jahre älter machen, bauten eine Brennstoffzelle zusammen, erzeugten mit Wasserkraft Strom, reisten zum über 5000°C heißen Erdkern und vieles mehr.Als die Ergebnisse vorlagen, wurde besonderen Wert auf die Auswertung der erhobenen Daten gelegt und somit die Relevanz der Verknüpfung von Theorie und Praxis erfolgreich vermittelt. Für die sehr klar strukturierten Ausführungen der notwendigen Theorie und Praxis wollen wir uns bei Frau Artemann und für die tatkräftige Unterstützung bei der Laborarbeit bei Herrn Herzog sehr herzlich bedanken.

Die Forscherinnen und Forscher
Konzentration bei der Laborarbeit
Pipetten und ELISA Template
Durchs Fenster konnten wir den Baufortschritt des neuen Experimenta Gebäudes verfolgen.

Jeder Blumenkohl hat mehr Gene als DU!

Begabten AG Aktuelle Forschung Molekularbiologie gewinnt Preis der Wirtschaftsstiftung Südwest

Biologische Kuriositäten wie 'Jeder Blumenkohl hat mehr Gene als DU!' dienen der Begabten AG als Anlass, sich mit aktueller molekularbiologischer Forschung zu beschäftigen. Dabei werden als Schwerpunkte die Themenbereiche neuere Methoden der Genmanipulation, Epigenetik sowie Bioinformatik abgedeckt. Die AG kooperiert eng mit Forschungsinstitutionen wie KIT, EMBL Heidelberg (European Molecular Biology Laboratory) sowie Experimenta Heilbronn, um sowohl praktische Einblicke in die Forschungspraxis zu vermitteln als auch Persönlichkeiten und Lebensläufe von Forschern kennen zu lernen. Ziel ist auch das Erstellen von Produkten wie zum Beispiel Erklärvideos und Präsentationen.

Da Schülerinnen und Schülern durch die AG frühzeitig produkttechnische und wirtschaftliche Fragestellungen nahe gebracht werden und die Auseinandersetzung mit dem Unternehmertum gefördert wird, erhielt die Begabten AG des Albertus-Magnus-Gymnasiums den mit 500 € dotierten Preis der Wirtschaftsstiftung Südwest. Aus 41 Bewerbungen gewannen 5 Projekte aus allen Schularten, die unterschiedlicher nicht hätten sein können, den Wirtschaftspreis. Die Vielfalt reicht von Eigenproduktion und Vermarktung eines Kugelschreibers, Maschinenkonstruktion mit Fischertechnik, Trinkwasseraufbereitung mit Photovoltaik bis hin zur Eigenkonstruktion eines ferngesteuerten UNIMOGs. Insgesamt gingen in diesem Jahr zwei Auszeichnungen nach Ettlingen. Auch die Schillerschule erhielt einen Preis.

Am 31. Januar 2017 bekam die AG ihren Scheck unter anderem vom Vorstandsvorsitzenden der Wirtschaftsstiftung Südwest Michael Kaiser sowie von Schirmherrin Bürgermeisterin Gabriele Luczak-Schwarz überreicht. Für die uns entgegengebrachte Anerkennung wollen wir uns sehr herzlich bedanken. Sie stellt für unsere jungen Forscherinnen und Forscher eine ganz entscheidende und prägende Motivation dar.

Fotos mit freundlicher Genehmigung von Petra Bader (Wirtschaftsstifung Südwest)

Scheckübergabe an die Begabten AG des AMGs
Alle Preisträger

Die Begabten AG zu Besuch im Steinbuch Centre for Computing am KIT

In vivo - in vitro - IN SILICO

Die Begabten AG des Albertus-Magnus-Gymnasiums Ettlingen nutzte am 20. Dezember 2016 die Chance, einem In-silico-Forscher bei der Arbeit zuzusehen, indem wir Alexander Schugs Arbeitsgruppe am Steinbuch Centre for Computing (SCC) auf dem KIT Campus Nord besuchten. Der Physiker Schug, der sich übrigens für seine eigene Schulzeit auch so eine Begabten AG gewünscht hätte, erstellt zusammen mit seinem Team Computersimulationen für Wissenschaftler aus allen Fachbereichen, wobei sich eine Spezialisierung auf die Darstellung biochemischer und biophysikalischer Prozesse ergab. Wir wurden sehr herzlich empfangen und bekamen in einem inspirierenden Vortrag einen Überblick über die eigenen Forschungsschwerpunkte vermittelt.

Die Begriffe in vivo, in vitro und in silico beschreiben die Methodik des Erkenntnisgewinns in den Biowissenschaften. In vivo meint Beobachtungen am lebenden Organismus und In-vitro-Verfahren simulieren biochemische Prozesse unter Laborbedingungen. Beide Forschungsmethoden lassen jedoch viele Fragen offen, da nicht alles, was man gerne wissen möchte, sich auch im Detail beobachten lässt. Deshalb wird versucht, Erkenntnislücken anhand von Computersimulationen zu schließen. Verfügbare Daten werden in silico, also im Computer, mit den eigenen Hypothesen verknüpft. Im intensiven Vergleich mit der In-vitro- bzw. In-vivo-Situation kann in silico immer weiter ergänzt und verfeinert werden.

Besonders intensiv befasst sich die Arbeitsgruppe Multiscale Biomolecular Simulation1 mit der Entstehung der 3-dimensionalen Struktur von Eiweißstoffen (Proteine). Ein Protein besteht aus einer mehr oder weniger langen Molekülkette, die sich 3-dimensional faltet, um Funktionen wie z.B. Muskelbewegung, Erkennen eines Hormons, Sauerstofftransport im Blut und viele andere wahrnehmen zu können. Proteine durften auch wir, nachdem wir mit 3D-Brillen ausgestattet worden waren, in der großflächigen Projektion selbst erleben. Es wurde sehr eindrucksvoll klar, Proteinfaltungen und andere Prozesse sind komplex und laufen äußerst schnell in einer mikroskopisch kleinen Umgebung ab. Das Erstellen einer solchen umfangreichen Simulation erfordert enorme Rechenkapazitäten. Diese stellt im KIT sowohl das Rechenzentrum als auch ein Supercomputer zur Verfügung, welche wir beide ebenfalls besichtigen durften.

Nachdem wir zum Mittagessen eingeladen worden waren, durften die Schülerinnen und Schüler mit Unterstützung von Doktoranden der Arbeitsgruppe selbst am PC Proteine falten. Fast hätte man sie vom Campus Nord vertreiben müssen, als unser Exkursionstag zu Ende ging. Ob das virtuelle Austüfteln von möglichen Proteinfaltungen die Faszination für Pokemon Go & Co überbieten kann? Nicht vergessen sollte man, Computerspiele haben zu einer immer leistungsfähigeren Hardware geführt, wovon nicht zuletzt die In-silico-Forschung profitiert. Auch bleibt auf diesem Gebiet noch sehr viel zu tun für die angehende junge Forschergeneration. So sind zum Beispiel die detaillierten Wirkmechanismen einer Vielzahl von Medikamenten (auch von Aspirin) nicht im Detail verstanden. Ebenso im Detail ungeklärt ist die Frage, wie sich Alkohol auf Nervenzellen auswirkt. Aber so ist Forschung. Je mehr man herausfindet, umso mehr Fragen wirft man auf. Die Schülerinnen und Schüler bekamen (vielleicht in nicht ganz uneigennütziger Hoffnung) gesagt: „Diese Fragen klärt dann ihr!“

In jedem Fall ergaben sich für unsere Schüler viele wichtige und nachhaltige Eindrücke: Motivation, Inspiration, Funktion eines großen Campus, interdisziplinäre Kooperation, Internationalität der Forschergemeinschaft, Verlauf einer Forscherkarriere, Kommunikation unter Wissenschaftlern, Hightech und nicht zuletzt Offenheit und Respekt im gegenseitigen Umgang. Dafür wollen wir uns sehr herzlich bei Herrn Schug und seiner Arbeitsgruppe bedanken.

Fotos mit freundlicher Genehmigung von Achim Grindler, Steinbuch Centre for Computing, KIT

1 www.scc.kit.edu/ueberuns/jrg-mbs.php

3D-Projektion eines Proteins
Beim Betrachten der 3D-Projektion
Besichtigung des Großrechners

Wie man mit Omas Schokokuchenrezept einen Nobepreis gewinnt

Der EMBL Postdoc Mai Sun zu Besuch bei der Begabten AG

Am 23. November 2016 besuchte der ursprünglich aus Beijing stammende, aber seit langem am EMBL (European Molecular Biology Laboratory) in Heidelberg forschende, Postdoc Mai Sun unsere Begabten AG am AMG. Herr Sun erforscht dort Wechselwirkungen zwischen Protein (Fpr1p, homolog zu menschlichem FKBP12) und Botenmolekülen (mRNA) im Plasma von Hefezellen. Bei uns hielt er einen sehr kurzweiligen und beeindruckenden Vortrag über genetische Manipulation.

Ebenso eindrücklich wurde dargestellt, welche unterschiedlichen genetischen Manipulationen in der Wissenschaft üblich sind (Deletion, Insertion, Punktmutation) und welcher neuen Technologien man sich zu deren Durchführung bedient (TALEN, Zinkfingernukleasen, CRISPR/Cas9).

Diese neuen Methoden ermöglichen eine bisher nicht gekannte Präzision und Effektivität von genetischen Manipulationen. Bisher war der Erfolg von gentechnischen Veränderungen unwahrscheinlich, mit viel Arbeit verbunden, teuer und auch in hohem Maße abhängig von Zufall. Das hat sich jetzt durch Fortschritte in der Methodik geändert, was die auf Gentechnik basierende Forschung erheblich beschleunigen wird.

In anderen Worten, man kann jetzt also Omas Schokokuchen mit oder ohne Glasur backen, ihm statt einer Schokoglasur eine Zuckerglasur verpassen, oder ihn mit Erdbeeren belegen bzw. die Erdbeeren durch Himbeeren ersetzen und das seit neustem äußerst präzise und kostengünstig. Alles klar?!

Einen Nobelpreis erhielt 2016 eine japanische Arbeitsgruppe, die durch das gezielte Ausschalten (knockout) von Genen an Hefezellen herausfand, wie der Abbau (Autophagie) von funktionslos gewordenen Molekülen in Zellen sowie von defekten kleinen Zellorganen durch Gene gesteuert wird. Das sind wichtige Erkenntnisse zum Beispiel für die Krebstherapie. So hofft man, Tumore durch eine gezielte Aktivierung dieser Entsorgungsmechanismen eines Tages bekämpfen zu können.

Wir bedanken uns sehr herzlich für den spannenden Vortrag bei Mai Sun und sind davon überzeugt, dass er ebenfalls bedeutende wissenschaftliche Auszeichnungen erhalten wird.

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